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Les parvalbumines
Tuesday 27 January 2009, by
Les parvalbumines ont une place à part parmi les familles de protéines contenant des allergènes : c’est en effet une parvalbumine, celle de morue (Gad c 1) qui a été le premier allergène moléculaire caractérisé (Aas K., 1966).
- Les parvalbumines sont des protéines de faible masse (environ 12 kD), présentes chez les vertébrés dans les muscles et, accessoirement, dans d’autres organes (système nerveux central, reins, certaines glandes).
- Ces protéines ont un rôle de régulation du calcium. Elles lient les ions Ca2+ et/ou Mg2+ au niveau de boucles particulières dites « EF-hand » et font partie de la superfamille des « calcium-binding proteins ».
- On connaît d’autres allergènes appartenant à cette superfamille, comme les polcalcines des pollens (2 EF-hand).
- Les parvalbumines contiennent 3 EF-hands dont une est non fonctionnelle.
- La présence/absence du Ca2+ influe sur la conformation et la stabilité de la protéine : l’IgE-réactivité est inférieure en l’absence de Ca2+.
On distingue deux sortes de parvalbumines : les alpha et les bêta parvalbumines.
- Si les alpha ont des pourcentages d’identité de 50-60% avec Cyp c 1 (une bêta parvalbumine de carpe), les bêta parvalbumines n’ont pas une très forte identité entre elles-mêmes : entre 60 et 90% (cf. tableau ci-après). Un pourcentage d’identité de seulement 64-67% a été trouvé, par exemple, entre les parvalbumines de morue Gad c 1 et Gad m 1 provenant pourtant de deux espèces proches .
- Ces différences sont compliquées par la présence d’isoformes qui sont, elles aussi, modérément homologues : par exemple 67% d’identité entre deux isoformes de l’allergène The c 1 du lieu d’Alaska (Theragra chalcogramma) .
Pourcentages d’identité avec la béta parvalbumine de carpe Cyp c 1.01, en gardant le meilleur % dans le cas de plusieurs séquences pour le même organisme.
(Source : (BlastP effectué le 25/01/09 sur www. ebi.ac.uk, et )
Allergènes | Parvalbumines | |||
---|---|---|---|---|
béta | alpha | |||
Thunnus albacares | Thon | 88 | ||
Lates calcarifer | Perche | 87 | ||
Tetraodon spp. | Fugu | 86 | ||
Merluccius bilinearis | Merlu | 85 | ||
Cyp c 1.02 | Cyprinus carpio | Carpe | 84 | |
Ang j 1 | Anguilla japonica | Anguille | 84 | |
Lutjanus argentimaculatus | Vivaneau | 83 | ||
Par ol 1 | Paralichthys olivaceus | Cardeau | 82 | |
Opsanus tau | Poisson-crapaud | 82 | ||
Tra j 1 | Trachurus japonicus | Carangue | 81 | |
Evy j 1 | Evynnis japonica | Pagre | 81 | |
Ore a 1 | Oreomchromis aureus | Tilapia | 81 | |
Gad m 1 | Gadus morhua | Morue | 80 | |
Ict p 1 | Ictalurus punctatus | Poisson-chat | 80 | |
Merlangius merlangus | Merlan | 80 | ||
Sparus aurata | Dorade | 79 | ||
Esox lucius | Brochet | 76 | 59 | |
Sco j 1 | Scomber japonicus | Maquereau | 76 | |
Clupea harengus | Hareng | 76 | ||
Merluccius merluccius | Merluche | 75 | ||
Coregonus lavaretus | Cisco | 75 | ||
Kat p 1 | Katsuwonus pelamis | Bonite | 75 | |
Sebastes marinus | Sébaste | 75 | ||
The c 1 | Theragra chalcogramma | Lieu | 74 | |
Sal s 1 | Salmo salar | Saumon | 78 | |
Sar sa 1 | Sardinops sagax | Sardine | 73 | |
Graptemys geographica | Tortue | 73 | ||
Bufo marinus | Crapaud | 69 | ||
Boa constrictor | Boa | 69 | ||
Gad c 1 | Gadus callarias | Morue | 68 | |
Lep w 1 | Lepidorhombus whiffiagonis | Cardine | 68 | |
Ran e 2 / e 1 | Rana esculenta | Grenouille | 68 | 50 |
Lim m 1 | Rana macrodon | Grenouille | 64 | |
Gallus gallus | Poulet | 54 | ||
Felis domesticus | Chat | 58 | ||
Mus misculus | Souris | 56 | ||
Homo sapiens | Homme | 56 | ||
Raja clavata | Raie | 55 | ||
Bos taurus | Bœuf | 54 | ||
Oryctolagus cuniculus | Lapin | 54 | ||
Triakis semifasciata | Requin | 53 |
Les parvalbumines peuvent former des dimères (ou plus) , ce qui pourrait compliquer leur identification en blot.
Pour l’instant, les bêta parvalbumines sont considérées comme les allergènes prépondérants des poissons. Mais il existe des alpha parvalbumines dans les poissons cartilagineux (raies, requins, roussette) et une IgE-réactivité pour ces alpha parvalbumines est possible, ayant déjà été montrée chez des patients ayant présenté une allergie alimentaire à la grenouille .
Les alpha parvalbumines étaient aussi en cause dans une observation de réactions anaphylactiques à la viande de poulet ou de dinde . Ce patient présentait également un syndrome oral avec le saumon et le thon, mais était négatif pour les béta parvalbumines. Il n’est pas exclu que l’allergie au poisson ait été le reflet d’une réactivité croisée entre alpha parvalbumines de poulet et de poisson (54% d’identité entre poulet et morue).
Les contenus en parvalbumines ne sont pas homogènes, ni entre les poissons, ni à l’intérieur d’un même poisson :
- les muscles rouges, utiles pour la nage continue, sont nettement plus pauvres en parvalbumine que les muscles de la chair blanche, utiles pour les courtes accélérations .
- Il paraît cependant difficile de distinguer l’allergènicité des poissons actifs (ex. thon, maquereau, sardine) de celle des poissons peu actifs (ex. morue) sur le seul contenu en parvalbumines.